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Las Varillas
miércoles, septiembre 28, 2022

Fanático de Bolsonaro asesinó a votante de Lula

Un hombre de 39 años fue asesinado a puñaladas en un bar en el norte de Brasil por un seguidor de Jair Bolsonaro, que ingresó al lugar en busca de votantes de Luiz Inácio Lula da Silva. Se trata del tercer ataque mortal en el país de un partidario del líder de izquierda antes de las elecciones en las que el domingo enfrentará al presidente Jair Bolsonaro. Leer también: Bolsonaro acusó a Lula de querer imponer "ideología de género" y criticó a Alberto Fernández El agresor se presentó como votante de Bolsonaro apenas entró al bar de la región metropolitana de Fortaleza, estado de Ceará, en el noreste de Brasil. La investigación apunta a un asesinato con motivaciones políticas. Un hombre de 59 años entró al bar el sábado pasado en Cascavel, en el Gran Fortaleza, preguntando: "¿Quién de acá va a votar a Lula?". La víctima le respondió desde su mesa: "Yo voto a Lula", de acuerdo con el relato de una fuente de la Secretaría de Seguridad Pública de Ceará citadas por el diario O Povo, de ..
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Junto a gobernadores, Wado de Pedro llamó a generar “acuerdos estratégicos” para el desarrollo del Norte Grande

El ministro del Interior, Wado de Pedro, junto a los gobernadores de la región del Norte Grande, comenzaron esta tarde las actividades enmarcadas en la gira por Estados Unidos con un encuentro junto al embajador Jorge Argüello, en el que delinearon la agenda de trabajo que llevarán a lo largo de la semana, que incluye encuentros con inversores, organismos multilaterales y reuniones políticas. En ese marco, el titular de Interior subrayó la importancia de este viaje para generar “acuerdos estratégicos de financiamiento para obras de infraestructura en el Norte Grande” que en el mediano plazo posibiliten “programar y proyectar”, de modo de poner en marcha “un auténtico criterio federal” ligado a brindar “trabajo, felicidad y empleo” a los habitantes de esa región. “Cuando el presidente Alberto Fernández nos llamó a poner en marcha una gestión federal; cuando el jefe de Gabinete, Juan Manzur, también pone su gestión al servicio de ese criterio federal, estamos pensando en este Norte Gra..

Neumáticos: Massa advirtió que si el miércoles no hay una solución, habilitará la importación

El ministro de Economía, Sergio Massa, se reunió este martes con empresas automotrices, autopartistas y sindicatos del sector para abordar el conflicto laboral en el sector de los neumáticos, que ya frenó la producción en varias terminales y que amenaza con paralizar a todo el rubro a la brevedad. “Decirles que estamos a disposición, entendemos la gravedad del problema, sobre todas las cosas porque el sector automotriz y autopartista, tanto empresarios como trabajadores y toda la cadena de valor, nos ayudó a poner en marcha una ley ejemplar para la economía argentina. Segundo porque entendemos que lo que empieza a ponerse en riesgo son 145 mil puestos de trabajo, empieza a ponerse en riesgo casi 40 millones de dólares por día de pérdida y Argentina no se puede dar el lujo de perderlo”, comenzó Massa su intervención, durante el encuentro que se llevó a cabo en el ministerio de Economía. Leer también: Se agrava la falta de neumáticos y se multiplican los robos de cubiertas Y continuó:..

Una proteína podría ser clave para detener al COVID, según un estudio

Una proteasa, importante en el ciclo de vida del virus, fue puesta en el centro de la escena por los científicos para el diseño de fármacos para el COVID-19 / EFE/Jorge Torres/Archivo
Una proteasa, importante en el ciclo de vida del virus, fue puesta en el centro de la escena por los científicos para el diseño de fármacos para el COVID-19 / EFE/Jorge Torres/Archivo (EFEI0658/)

Una proteína parece haberse convertido en un objetivo prometedor para posibles nuevos medicamentos antivirales contra el SARS-CoV-2. Se trata de una proteasa, un tipo de enzima que descompone las proteínas en otras más pequeñas o unidades proteínicas más pequeñas, como péptidos o aminoácidos. Debido a su importancia para el ciclo de vida del virus, Mpro, uno de los nombres con los que se la conoce en el mundo científico, fue puesta en el centro de la escena por los científicos para el diseño de fármacos para el COVID-19.

En este terreno de investigación, los científicos que estudian esta enzima a temperaturas del cuerpo que van desde muy frías a cálidas descubrieron cambios estructurales sutiles que ofrecen pistas sobre cómo funciona. Los hallazgos, publicados en IUCrJ, la revista de la Unión Internacional de Cristalografía, pueden inspirar para el diseño de nuevos medicamentos para contrarrestar el COVID-19 y posiblemente ayudar a prevenir futuras pandemias de coronavirus.

Daniel Keedy, biólogo estructural de la Universidad de la Ciudad de Nueva York (CUNY), quien realizó el estudio en colaboración con científicos del Departamento de Estado de EEUU del Laboratorio Nacional Brookhaven de Energía, señaló que “ningún estudio anterior ha analizado esta enzima del coronavirus a temperatura corporal. La mayoría de las estructuras hasta la fecha provienen de muestras congeladas, lejos de las temperaturas a las que operan las moléculas dentro de las células vivas. Si está trabajando a temperatura fisiológica, se debería obtener una imagen más realista de lo que sucede durante una infección real, porque ahí es donde ocurre la biología”.

This scanning electron microscope image shows SARS-CoV-2 (yellow)--also known as 2019-nCoV, the virus that causes COVID-19--isolated from a patient in the U.S., emerging from the surface of cells (blue/pink) cultured in the lab.  CREDIT NIAID RML
Los científicos que estudian esta enzima a temperaturas del cuerpo que van desde muy frías a cálidas descubrieron cambios estructurales sutiles que ofrecen pistas sobre cómo funciona / NIAID RML

De hecho, su equipo usó la temperatura como herramienta. En muchas infecciones virales, incluido el COVID-19, las células infectadas producen inicialmente las proteínas funcionales de un virus como una sola cadena de proteínas conectada. Las proteasas cortan las piezas para que las proteínas individuales puedan fabricarse y ensamblarse en nuevas copias del virus. Encontrar un medicamento para desactivarla podría frenar el COVID-19.

Para estudiar la estructura de la enzima, los investigadores utilizaron una técnica llamada cristalografía de rayos X en la Fuente Nacional de Luz de Sincrotrón II (NSLS-II) de Brookhaven Lab. Se trata de una instalación que produce haces brillantes de rayos X que, sobre una muestra cristalizada de una molécula biológica, puede revelar la disposición tridimensional de los átomos que la componen.

“Cuanto mayor sea la temperatura, mayores serán las posibilidades de que los rayos X dañen el cristal. Para minimizar el daño, giramos y movemos el cristal linealmente a medida que pasa a través de los rayos X. Eso distribuye la dosis de rayos X en toda la longitud del cristal”, explicó el coautor del estudio Babak Andi, que opera la línea de luz de cristalografía macromolecular fronteriza (FMX) de NSLS-II.

Las proteasas cortan las piezas para que las proteínas individuales puedan fabricarse y ensamblarse en nuevas copias del virus / NIAID-RML/Handout via REUTERS
Las proteasas cortan las piezas para que las proteínas individuales puedan fabricarse y ensamblarse en nuevas copias del virus / NIAID-RML/Handout via REUTERS (NIAID-RML/)

El pequeño tamaño del haz de rayos X en NSLS-II hace posible mantener el haz enfocado incluso en la dimensión más pequeña del cristal, un borde que mide de 10 a 20 millonésimas de metro o menos, mientras gira. “Además, funcionan tan rápido que podemos recopilar un conjunto de datos completo en solo 10-15 segundos por muestra, con una calidad lo suficientemente buena como para resolver una estructura antes de que ocurra un daño significativo por rayos X”, agregó el experto.

La clave es la temperatura

En el estudio los especialistas utilizaron FMX para recopilar la primera serie de datos cristalográficos Mpro a cinco temperaturas diferentes, que van desde criogénicas (-137ºC ) hasta lo que a menudo se denomina “temperatura ambiente” en cristalografía de rayos X (~3.8°C ) a fisiológico (36.6°C). También estudiaron el cristal a temperatura ambiente bajo alta humedad.

Luego introdujeron los datos en un simulador computacional. Los resultados revelaron cambios sutiles, incluida una mayor flexibilidad en partes de la proteína a temperaturas más altas. El equipo también vio algunas características que eran exclusivas de la enzima en condiciones fisiológicas.

Los científicos usaron la temperatura como herramienta, ya que en muchas infecciones virales, incluido el COVID-19, las células infectadas producen inicialmente las proteínas funcionales de un virus como una sola cadena de proteínas conectada / Archivo
Los científicos usaron la temperatura como herramienta, ya que en muchas infecciones virales, incluido el COVID-19, las células infectadas producen inicialmente las proteínas funcionales de un virus como una sola cadena de proteínas conectada / Archivo (Ernesto Guzmán Jr./)

La mayoría de los cambios no estaban directamente en el área activa de la enzima, la parte que está directamente involucrada en cortar otras proteínas. “Pero los datos sugieren que esa localización podría afectar la actividad de la enzima a través de una especie de mecanismo de control remoto que es común en los sistemas biológicos -advirtió Keedy-. Deshabilitar incluso esos lugares distantes podría potencialmente bloquear la función de la enzima”.

“Se puede pensar en Mpro como una especie de cinta doblada, compuesta por dos mitades idénticas (que forman dímeros) que se unen de manera simétrica, como un apretón de manos. El centro de esta región de apretón de manos (la “interfaz de dímero”) se vincula con el sitio activo a través de una región de bucle flexible de la proteína. A temperaturas más altas, el agarre del ‘apretón de manos’ cambia: los dos componentes reajustan un poco su agarre”, detalló el científico.

Al tiempo que completó: “Esto nos dice que, cuando el virus nos infecta, puede haber algún tipo de comunicación a través de este bucle entre la interfaz del dímero y el sitio activo. Si pudiéramos perfeccionar estas moléculas, optimizarlas, desarrollarlas, modificarlas, entonces podríamos tener un nuevo punto de apoyo para alterar la función de la enzima, no en el sitio activo, ya que esencialmente todos los antivirales para esta proteína están apuntando allí actualmente, pero en un sitio distinto a través de un mecanismo diferente. Nuestros hallazgos establecieron la inspiración para explorar esta idea”.

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